Своевременное биохимическое исследование крови - важное условие, необходимое для выздоровления. Кровь состоит из жидкости и отдельных элементов. Если провести эксперимент с отделением жидкости из состава крови, плотный сгусток красного цвета остается в нижней части пробирки - это фибрин, а светлая жидкая составная - это сыворотка. 

Если в кровь добавить консервант в виде раствора и дать время для реакции, или же воздействовать на нее центрифугированием, то в ней разграничатся два основных компонента: красный нижний слой, представляющий собой лейкоциты, эритроциты, тромбоциты, и верхний, желтоватый, то есть, плазма крови. Если сравнить сыворотку и плазму крови, то сыворотка не содержит белок фибриноген, превращающегося в сгусток. 55% крови в организме человека - это плазма крови, а 45% - форменные элементы, которые свободно вращаются в жидкости крови.

Плазма крови на 92% состоит из воды, на 7% - из белка, 1% жиров, углеводов и минеральных солей. Белки плазмы - это высокомолекулярные соединения, содержащие азот. Их строение сложное, они состоят из более чем 20 аминокислот. Аминокислоты имеют название под влиянием аминных и карбоксильных групп. Аминокислоты известны кислотными и щелочными свойствами, они могут реагировать на различные соединения.

При соединении аминокислот образуются молекулы белков. В организме человека содержится более ста тысяч видов молекул белка, которые могут подразделяться на фибриллярные и глобулярные.

Фибриллярные белки отличаются удлиненной формой, наподобие нити, длина молекулы в сотни раз больше, чем ее диаметр. Глобулярные белки - шаровидные, их длина в три - максимум в десять больше диаметра.

Существуют и переходные формы молекул. 

Анализ крови показывает, что в составе белка имеется: углерод - до 54,6%, кислород - до 23,5%, водород - до 7,3%, азот - до 16%. В состав белка может входить сера, фосфор, медь, железо и другие элементы в минимальных количествах. 

Химические характеристики белков очень схожи с характеристиками аминокислот. Их молекулы обязательно содержат аминогруппу и карбоксильную группу.

Молекула белка имеет много аминокислот, поэтому свободных групп очень большое количество. Свойства кислот и оснований позволяют им вступать в самые различные реакции с пользой для человеческого организма. 

Белки подразделяются на простые и сложные. Простые содержат в себе только аминокислоты: протамин, альбумины, гистоны, глобулины и другие. 

В процессе распада сложных белков вместе с аминокислотами образуются различные соединения: фосфорная и нуклеиновая кислота, углеводы. К сложным белкам относятся нуклеопротеиды, глюкопротеиды, хромопротеиды, фосфопротеиды, липопротеиды и другие ферменты, в составе которых находятся небелковые группы различных видов.

Свойства белков - получение и излучение электрического заряда, при этом они имеют положительный или отрицательный заряд. Если получение и отдача заряда совпадают, то молекула становится нейтрально заряженной. Гидрофильность белков, то есть, способность препятствовать действию воды, определяется физико-химическими свойствами белков. При этом образуется коллоидный раствор. Кислотная группа в состоянии связать четыре молекулы воды, а аминная группа - три молекулы.

Вокруг каждой молекулы белка находится водная оболочка плотной консистенции, которая плотно прилегает к ее поверхности. Вода притягивается к белкам на основе онкотического давления, которое приравнивается к 23-28 мм рт. ст. 

С уменьшением количества белков или при сниженной их гидрофильности в плазме появляется излишек воды, повышается гидростатическое давление в сосудах. Вода проходит сквозь капилляры в ткани, в результате чего могут образоваться онкотические отеки, которые зависят от качеств и характеристик белков. Отеки возникают и по многим другим причинам. 

Белки активно принимают участие в водном обмене, но еще они активны при свертывании крови и в ряде других важных функциях организма. Благодаря наличию диссоциирующих боковых цепей, с помощью белков связываются и транспортируются другие биологические вещества. Белки принадлежат к буферной системе крови, они поддерживают процесс гомеостаза на одном уровне. Кислотное и основное состояние крови не изменяется. Белки плазмы препятствуют проникновению в организм инородных веществ, чужеродных белков, в том числе. 

Клиническая практика свидетельствует об общем содержании белка в плазме крови и его фракциях. Норма общего количества белка в плазме крови приравнивается к значению 65-85 г/л.

Сыворотка содержит на 4 г/л меньше белка, чем плазма, по причине отсутствия фибриногена. Общее количество белка при гипопротеинемии понижается, а при гиперпротеинемии - повышается.

Причины возникновения гипопротеинемии: 

• дефицит белка, поступающего в организм; 
• высокий уровень потери белка; 
• отклонения в процессах образования белка. 

Недостаток белка, поступающего в организм, может возникать при голодании на протяжении длительного срока, в результате безбелковой диеты, при нарушении функции пищеварительной системы, при острых и хронических потерях крови, злокачественных опухолях.

Выраженная гипопротеинемия является постоянным симптомом нефритического синдрома, что наблюдается при многих разновидностях заболеваний почек, из-за чего в мочу выделяется много белка. Недостаточное образование белка может быть при недостаточной функции печени (гепатит, цирроз, дистрофия печени).

Причины возникновения гиперпротеинемии: 

Гиперпротеинемия возникает по причине обезвоживания, когда уходит внутрисосудистая жидкость из организма. Такое возможно при ожоге или перегреве организма, травматических последствиях, в результате заболевания холерой. Признаки гиперпротеинемии проявляются при миеломном заболевании, когда клетки, продуцирующие парапротеины, разрастаются.

Белки плазмы очень разнообразны. В результате исследования современными методами выяснилось, что в плазме имеется более ста различных видов белков. Большая часть белков существует в чистом виде и имеет соответствующие характеристики. 

К самым простым относятся альбумины, глобулины и фибриноген: это те виды белков, которых больше всего в составе плазмы, другие виды белков находятся в незначительных количествах. 

В связи с различными аминокислотными характеристиками белков их разделяют на отдельные фракции, биохимия которых отличается специфическими биологическими свойствами. 

Наиболее точным образом классификацию белков можно произвести в электрическом поле при помощи электрофореза. В основу метода положено перемещение белков, отличающихся силой заряда, с различной скоростью. Электрофорез белков впервые практиковался в 1930 г. шведским ученым А. Тизелиусом.

Плазма крови здорового человека обычно содержит пять фракций: альбуминов - 50-70%, альфа-1-глобулинов от 3 до 6%, альфа-2 -глобулинов - от 9 до 15%, бета -глобулинов - от 8 до 18%, гамма-глобулинов - от 15 до 25%. Если для выявления их в составе плазмы использовать агаровый или полиакриламидный гель, а также метод иммуноэлектрофореза, то можно получить значительно большее количество фракций.

Большей частью белков плазмы являются альбумины, удерживающие воду. На них приходится 80% коллоидно-осмотического кровяного давления. 

Гипоальбуминемия, или пониженный уровень альбуминов в крови, происходит в результате тех же воздействий, что и понижение общего количества белка. Невысокий уровень белка связан с недостаточным поступлением его с пищей, потерей белка, нарушенном процессе белкового синтеза, усиленный распад белка. При гипоальбуминемии происходит падение онкотического давления крови, появляются отеки. Гидрофильность белков страдает под влиянием алкоголя и действием различных токсических веществ. Гиперальбуминемия - признак обезвоживания организма. 

Уровень альфа-глобулинов повышается с течением воспалительных процессов, а также при стрессах, травмах, ожогах, инфаркте миокарда и других отрицательных воздействиях. Альфа-глобулины - это белки острой фазы. То, в какой степени увеличиваются альфа-глобулины, показывает интенсивность процесса.

Чаще всего увеличение уровня альфа-2-глобулинов встречается при острых гнойных процессах, при вступлении в реакцию соединительных тканей, что наблюдается при ревматизме, постоянном поражении заболеванием красной волчанки, и тому подобных).

Некоторые хронические болезни являются причиной повышенного уровня альфа-глобулинов. Злокачественные опухоли и метастазирование - также причины повышения содержания альфа-глобулинов в крови.

Уровень альфа-глобулинов может упасть по причине угнетенного влияния на процесс их синтеза в печени, при гипотиреозе - снижении функции щитовидной железы.

Во фракции бета-глобулинов имеются липопротеиды, в связи с чем их количество растет в случае гиперлипопротеидемии. То же наблюдается при атеросклерозе, гипотиреозе, повышении уровня сахара в крови, нефротическом синдроме.

Если повышен уровень гамма-глобулинов, то есть, при гипергаммаглобулинемии, имеет место усиление процессов иммунной системы. Такое действие обуславливается интенсивным производством иммуноглобулинов класса А, D, E, G, М и отмечается при инфекциях и заболеваниях соединительных тканей, опухолях и злокачественных заболеваниях крови. Выраженная гипергаммаглобулинемия наблюдается при хронических гепатитах.

При миеломной болезни, заболеваниях крови, злокачественном образовании присутствуют парапротеины, белки патологической природы. Их называют иммуноглобулинами, они не имеют антител. Гипергаммаглобулинемия сопровождает этот процесс.

Снижение содержания гамма-глобулинов наблюдается при заболеваниях на основе истощения организма, ослаблением иммунной системы, при которой имеют место хронические воспалительные процессы, аллергические процессы и злокачественная опухоль, лечение стероидами, СПИД.