Ферменты (от лат. fermentare - вызывать брожение, синоним слова - энзимы) - это довольно специфические вещества, вырабатываемые тканями и клетками живых организмов. Ферменты принято относить к группе биокатализаторов, главное общее свойство которых - способность контролировать и изменять скорость различных химических процессов, свойственных любому живому организму.

Ферментативный катализ находится в основе всех явлений жизни. Различные физиологические функции (проводимость нерва, сокращение мышц, секреция и др.) так же обеспечиваются ферментативными процессами. Все метаболические реакции в живом организме - ферментативны.

Об ферментативных процессах было известно еще в далекой древности, и они широко использовались людьми в, сыроварении, хлебопечении, для получения некоторых спиртных напитков.

Ферменты являются белками, сложными или простыми. Их молекулярный вес колеблется в довольно широких пределах: от тысяч до миллиона. По своему аминокислотному составу ферменты практически не отличаются от белков, которые не обладают ферментативным действием. Ферментативная активность обуславливается особенным расположением в белковой молекуле аминокислот.

Факторы, которые влияют на активность фермента: вид субстрата (объекта, на который воздействует фермент), температура, рН среда, наличие ингибиторов (подавляющие активность ферментов вещества) и активаторов. Максимальная активность ферментов зависит от величин рН. Оптимальный рН обычно находится в пределах, приближенных к нейтральной среде, и для ряда протеолитических ферментов (т. е. участвующих в расщеплении белков ферментов) - в сильно щелочной или кислой области.

Скорость реакции ферментов зависит, в первую очередь, от природы фермента, который может обладать высокой или низкой активностью. Повышение температуры, зачастую, увеличивает активность фермента, но может и наступить инактивация фермента, если температура будет слишком высокой.

Одним из немаловажных в биологическом отношении, а также наиболее характерных свойств ферментов является их поразительная специфичность: каждый фермент в отдельности действует лишь на одно вещество или ряд сходных по строению веществ и при этом, не оказывает никакого воздействия на другие соединения.

Выделяющиеся в желудочно-кишечный тракт протеолитические ферменты, находятся в организме человека в виде так называемых зимогенов (проферментов), что полностью исключает возможность такого явления, как самопереваривания тканей, вырабатывающих эти ферменты. Ферменты, принимающие свое участие в процессе свертывания крови индуцируются в неактивном состоянии.

В основе множества заболеваний лежат нарушения функционирования ферментативных процессов.

Сейчас идентифицировано приблизительно 1000 различных ферментов, из их числа более 50-ти нашли свое применение в лабораторной клинической диагностике.

Огромное количество ферментов, которые катализируют химические реакции, протекающие в организме, находятся именно в клеточной среде, но на основании проведенных анализов внеклеточных жидкостей (в особенности сыворотки или плазмы крови) можно сделать вполне разумное заключение об изменениях, которые происходят внутри клеток тканей и органов.

Пониженное или повышенное содержание ферментов - является очень тонким и чувствительным показателем состояния человеческого организма.

Изменение активности ферментов наводящихся в биологических жидкостях организма может быть обусловлено целом рядом причин.

При ускорении процессов синтеза фермента (например, при рахите, щелочной фосфатазы при гепатите) при некрозе клеток (например, аспартатаминотрансферазы, креатинфосфокиназы, при инфаркте миокарда), при повышении проницаемости клеточных мембран (например, аланин- и аспартатаминотрансфераз при гепатите) активность ферментов резко повышается.

Понижение ферментативной активности может быть вызвано уменьшением числа клеток, которые секретируют фермент, увеличением выведения фермента, недостаточностью синтеза, торможением активности фермента ингибитором.

Диагностика

Важным принципом диагностики, считается выбор наиболее оптимального спектра ферментов, изменение их активности характерно для патологических состояний определенных тканей или органов. Определение сывороточных ферментов существенно помогает в диагностике заболеваний скелетной мускулатуры, желчевыводящих путей, печени, поджелудочной железы.

Применение ферментных тестов особенно неоценимо в случаях, например, инфаркта миокарда, когда не возможно с точностью интерпретировать результаты электрокардиограммы.

Исследование ферментов используется в диагностике ряда заболевания крови, злокачественных новообразованиях (раковые опухоли).

Интерпретация полученных результатов, может быть произведена в случае, если известны нормальные показатели активности изучаемого в каждом случае, фермента. Помимо этого, порой очень важно учитывать возраст, характер питания, пол, интенсивность физических нагрузок. Под влиянием ряда веществ (к примеру, алкоголя) и приема лекарственных препаратов сывороточные ферменты могут значительным образом менять свою активность.

Активность ферментов принято выражать в моль/(с•л); мкмоль/(с•л); нмоль/(с•л).

Мкмоль/(мин•л) - международная единица (МЕ) соответствует 16,67 нмоль/(с•л).

В последнее время, для лабораторных измерений, все чаще и чаще используют единицу каталитической активности: нкатал/л= нмоль/(с•л).

Лаборатория, которая производит исследование, обязана указывать пределы колебаний нормальных показателей активности фермента, так как его определение может осуществляться разными способами.